IGF-1 LR3 : l'analogue affranchi des protéines de liaison
L'IGF-1 LR3 est un analogue recombinant de l'IGF-1 humain, modifié pour réduire fortement son affinité pour les protéines de liaison plasmatiques et agir directement sur le récepteur périphérique.
L'IGF-1 LR3 est un analogue à chaîne allongée et arginine substituée en position 3, ce qui réduit sa liaison aux protéines porteuses et prolonge sa demi-vie.
| Dosages disponibles | 1 mg |
|---|---|
| Prix | 1 mg — 170 € |
| Pureté HPLC | 99,5 % |
| Numéro de lot | SP-2409-IGF |
| Forme | Lyophilisat, flacon scellé |
| Usage | Recherche in vitro uniquement |
Identité du composé
| Longueur peptidique | 83 aa |
|---|---|
| Masse molaire | ≈ 9 100 g/mol |
| IGF-1 natif lié | > 95 % séquestré |
| Pureté du lot | ≥ 98 % (HPLC) |
| Signalisation en aval | 2 voies |
70 résidus de l'IGF-1 humain, plus une extension N-terminale de 13 acides aminés.
La plus grosse molécule du catalogue — une protéine recombinante plus qu'un peptide de synthèse.
Proportion de l'IGF-1 circulant captée par les IGFBP — c'est cette séquestration que l'analogue contourne.
Analyse chromatographique et confirmation d'identité par spectrométrie de masse, certificat publié en clair.
PI3K/Akt pour la survie cellulaire, MAPK pour la prolifération — d'où l'intérêt et les réserves.
Repères
Classe pharmacologique — Facteur de croissance
L'IGF-1 est le médiateur produit par le foie sous l'effet de la GH, responsable de la majorité des effets périphériques de l'axe somatotrope. L'analyser directement permet de dissocier les effets de l'IGF-1 de ceux de la GH, ce qu'aucune manipulation de l'étage hypophysaire ne permet.
Identité moléculaire — 83 acides aminés
L'IGF-1 humain en compte 70 ; l'analogue LR3 y ajoute une extension N-terminale de 13 résidus et substitue une arginine à l'acide glutamique en position 3. Masse molaire d'environ 9 100 g/mol. C'est de loin la plus grosse molécule de notre catalogue.
Modification clé — Affinité IGFBP réduite
Dans le plasma, plus de 95 % de l'IGF-1 circulant est séquestré par les protéines de liaison IGFBP. La substitution en position 3 réduit fortement cette liaison, ce qui augmente la fraction libre et prolonge considérablement la demi-vie. C'est la raison d'être de l'analogue.
Cible moléculaire — Récepteur tyrosine kinase
L'IGF-1R est un récepteur à activité tyrosine kinase, structurellement apparenté au récepteur de l'insuline. Son activation recrute les voies PI3K/Akt et MAPK, respectivement associées à la survie cellulaire et à la prolifération.
Point de vigilance — Prolifération cellulaire
L'IGF-1R est impliqué dans la prolifération cellulaire, et la littérature discute activement les implications d'une activation soutenue de cette voie. C'est une réserve documentée qu'il convient d'intégrer, et non un simple avertissement de forme.
Mécanisme d'action décrit
Axe 1 — protéines de liaison · Contourner les IGFBP
Dans le plasma, plus de 95 % de l'IGF-1 circulant est lié à des protéines de transport, les IGFBP, qui le maintiennent inactif et constituent un réservoir tampon. Cette séquestration régule finement la disponibilité du facteur de croissance et limite fortement l'ampleur de toute administration exogène. La substitution d'une arginine à l'acide glutamique en position 3 réduit considérablement l'affinité pour ces protéines : la fraction libre augmente et la demi-vie s'allonge. C'est la modification qui définit l'analogue.
Axe 2 — action périphérique directe · Court-circuiter l'hypophyse
Les sécrétagogues et analogues de GHRH agissent tous sur l'étage hypophysaire et produisent leurs effets périphériques par l'intermédiaire de l'IGF-1 hépatique. L'IGF-1 LR3 agit directement sur le récepteur périphérique, sans passer par cette cascade. C'est ce qui en fait un outil expérimental unique : il permet de dissocier les effets attribuables à l'IGF-1 de ceux de la GH elle-même, question autrement inaccessible.
Axe 3 — signalisation intracellulaire · PI3K/Akt et MAPK
L'IGF-1R est un récepteur à activité tyrosine kinase qui, une fois activé, s'autophosphoryle et recrute deux voies majeures. La voie PI3K/Akt est associée à la survie cellulaire et à l'inhibition de l'apoptose. La voie MAPK est associée à la prolifération et à la progression du cycle cellulaire. Cette double signalisation explique simultanément l'intérêt du composé en recherche sur la croissance tissulaire et les réserves que soulève une activation soutenue.
Lecture mécanistique de la littérature — le modèle retenu relie la réduction d'affinité pour les IGFBP à une augmentation de la fraction libre et de la demi-vie, permettant une activation directe et prolongée du récepteur IGF-1 périphérique, qui recrute les voies PI3K/Akt et MAPK. La valeur expérimentale du composé tient à cette capacité à court-circuiter l'étage hypophysaire, seule méthode permettant de dissocier les effets propres de l'IGF-1 de ceux de la GH. Deux réserves importantes accompagnent cette lecture. L'IGF-1R est impliqué dans la prolifération cellulaire, et les implications d'une activation soutenue de cette voie font l'objet d'une discussion nourrie dans la littérature. Par ailleurs, en s'affranchissant des IGFBP, l'analogue supprime aussi la régulation fine qu'elles assurent — ce qui est l'objectif recherché, mais éloigne d'autant le modèle de la physiologie. Ces éléments soutiennent un programme de recherche sur l'axe somatotrope ; ils ne constituent ni une recommandation clinique, ni une allégation relative au produit vendu pour la recherche.
Questions fréquentes sur IGF-1 LR3
Repères de recherche sur l'IGF-1 LR3 : identité moléculaire, protéines de liaison IGFBP, récepteur tyrosine kinase, dissociation d'avec la GH, conservation et cadre réglementaire.
Qu'est-ce que l'IGF-1 LR3 ?
Un analogue recombinant de l'IGF-1 humain comptant 83 acides aminés, contre 70 pour la molécule native. Il porte une extension N-terminale de 13 résidus et une substitution en position 3 qui réduit fortement son affinité pour les protéines de liaison plasmatiques. Sa masse molaire est d'environ 9 100 g/mol. La forme distribuée ici est destinée à la recherche in vitro.
Qu'est-ce que l'IGF-1 ?
L'insulin-like growth factor 1 est un facteur de croissance produit principalement par le foie sous l'effet de l'hormone de croissance. Il médie la majorité des effets périphériques de l'axe somatotrope. Sa structure est apparentée à celle de l'insuline, d'où son nom, et son récepteur ressemble étroitement au récepteur de l'insuline.
Que sont les IGFBP ?
Les IGF-binding proteins sont des protéines de transport qui séquestrent plus de 95 % de l'IGF-1 circulant, le maintenant inactif et constituant un réservoir tampon. Elles régulent finement sa disponibilité tissulaire. C'est cette séquestration que la substitution en position 3 de l'analogue LR3 permet de contourner.
Que signifie « LR3 » ?
Long R3 : « Long » pour l'extension N-terminale de treize acides aminés, « R3 » pour l'arginine substituée à l'acide glutamique en position 3. Ces deux modifications ont des rôles distincts — l'extension contribue à la stabilité, la substitution réduit l'affinité pour les IGFBP. Le nom décrit donc exactement la chimie de la molécule.
Pourquoi mesure-t-on l'IGF-1 pour évaluer l'axe GH ?
Parce que la GH circulante est pulsatile : sa concentration varie d'un facteur dix en quelques minutes, ce qui prive un prélèvement isolé de toute valeur. L'IGF-1 présente une concentration stable sur vingt-quatre heures et reflète l'exposition intégrée à la GH sur plusieurs jours. C'est le marqueur de référence de l'activité de l'axe.
En quoi diffère-t-il d'un sécrétagogue comme l'ipamoréline ?
Radicalement, par le niveau d'action. Un sécrétagogue agit sur l'hypophyse et amplifie la sécrétion endogène de GH, qui produit ensuite de l'IGF-1 hépatique — le rétrocontrôle physiologique reste actif. L'IGF-1 LR3 agit directement sur le récepteur périphérique, sans passer par cette cascade ni par le rétrocontrôle. C'est un outil de dissociation, pas un amplificateur.
Qu'est-ce qu'un récepteur à activité tyrosine kinase ?
Un récepteur qui, une fois lié par son ligand, phosphoryle des résidus tyrosine sur lui-même puis sur des protéines cibles, déclenchant une cascade de signalisation intracellulaire. C'est un mécanisme différent de celui des récepteurs couplés aux protéines G, majoritaires parmi les cibles peptidiques. Le récepteur de l'insuline appartient à la même famille.
Que sont les voies PI3K/Akt et MAPK ?
Les deux principales voies recrutées par le récepteur de l'IGF-1. La voie PI3K/Akt est associée à la survie cellulaire et à l'inhibition de l'apoptose. La voie MAPK est associée à la prolifération et à la progression du cycle cellulaire. Cette double signalisation explique à la fois l'intérêt du composé en recherche sur la croissance tissulaire et les réserves qui l'accompagnent.
Quelles réserves de sécurité la littérature soulève-t-elle ?
L'IGF-1R est impliqué dans la prolifération cellulaire, et les implications d'une activation soutenue de cette voie font l'objet d'une discussion nourrie. Plusieurs travaux épidémiologiques examinent la relation entre concentrations d'IGF-1 et risque de certaines pathologies prolifératives. C'est une réserve documentée qui doit être intégrée à la conception de tout protocole, non un avertissement de forme.
Quelle différence avec le PEG-MGF ?
Le MGF est une variante d'épissage de l'IGF-1 exprimée localement dans le muscle en réponse à une contrainte mécanique, dont l'action est locale et centrée sur les cellules satellites. L'IGF-1 LR3 est la molécule principale, à action systémique, agissant sur le récepteur IGF-1 dans l'ensemble des tissus. Local contre systémique : c'est la distinction essentielle.
S'agit-il d'un peptide ou d'une protéine ?
À 83 acides aminés et environ 9 100 g/mol, l'IGF-1 LR3 se situe à la frontière : on parle généralement de protéine au-delà de 50 résidus. C'est de loin la plus grosse molécule de notre catalogue, produite par expression recombinante et non par synthèse chimique, ce qui a des conséquences sur son contrôle qualité et sa stabilité.
Comment reconstituer l'IGF-1 LR3 ?
Le protocole est plus délicat que pour un peptide court. Laisser le flacon revenir à température ambiante, injecter le solvant lentement contre la paroi interne, jamais sur le lyophilisat. Homogénéiser par rotation très douce, sans jamais agiter : une protéine de cette taille est bien plus sensible à la dénaturation par cisaillement mécanique qu'un peptide court.
Quel solvant utiliser ?
Les protocoles publiés recommandent pour cette molécule un solvant légèrement acide plutôt que de l'eau bactériostatique seule, l'IGF-1 étant plus stable et plus soluble à pH acide. Le certificat d'analyse du lot précise les conditions de solubilisation recommandées. C'est une différence notable avec les peptides de synthèse du reste du catalogue.
Comment conserver l'IGF-1 LR3 ?
Lyophilisé et scellé, à −20 °C, à l'abri de la lumière : la stabilité se compte en années. Reconstitué, entre 2 et 8 °C, avec une stabilité brève — de l'ordre d'une à deux semaines. Les protéines recombinantes sont plus sensibles à la dénaturation que les peptides de synthèse ; les cycles gel-dégel sont particulièrement dommageables ici.
Quelle pureté présente l'IGF-1 LR3 Standard Peptide ?
Chaque lot est analysé avec une pureté minimale de 98 % et son identité confirmée par spectrométrie de masse. Pour une protéine recombinante, le contrôle porte également sur l'intégrité du repliement, un composé correctement pur mais mal replié étant biologiquement inactif. Le certificat du lot est publié en clair sur cette page.
Pourquoi le contrôle qualité est-il différent ici ?
Parce qu'une protéine recombinante n'est pas synthétisée résidu par résidu mais produite par un organisme vivant, puis purifiée. Les impuretés possibles ne sont donc pas les mêmes : protéines de l'hôte, endotoxines bactériennes, formes mal repliées ou agrégées. Un certificat sérieux sur ce type de produit documente ces paramètres, et pas seulement un pourcentage chromatographique.
À consulter
- Développement musculaire & performance — les autres composés de la famille.
- Calculateur de reconstitution — volume de solvant et masse prélevée.
- Peptides : le guide complet — synthèse, pureté HPLC et conservation.
Avis réglementaire
Non destiné à la consommation humaine ou animale. Le IGF-1 LR3 distribué par Standard Peptide est vendu exclusivement comme réactif de laboratoire pour la recherche in vitro. Il n'est pas destiné à diagnostiquer, traiter, guérir ou prévenir une maladie, ni à être administré à un organisme vivant. Aucune donnée expérimentale citée sur cette page ne décrit ce produit de recherche. Les informations relatives à une dose, une voie ou une durée correspondent uniquement aux protocoles publiés dans la littérature et ne constituent jamais une posologie, une instruction de reconstitution ou une recommandation d'administration.
L'IGF-1 LR3 ne dispose d'aucune autorisation de mise sur le marché comme médicament. Une forme recombinante d'IGF-1 humain existe par ailleurs comme spécialité pharmaceutique dans une indication rare et précise : c'est une molécule différente, non modifiée, relevant d'un cadre réglementaire distinct. La pureté ≥ 99 % (HPLC), le conditionnement en flacon scellé et la disponibilité d'un certificat d'analyse sont des caractéristiques analytiques de laboratoire ; elles ne confèrent aucun statut pharmaceutique.
L'IGF-1 et ses variantes figurent à la section S2 de la liste de l'Agence mondiale antidopage, interdite en permanence, en compétition comme hors compétition, et sont détectables par les méthodes analytiques en vigueur. L'acquisition de ce flacon est réservée aux structures et professionnels qualifiés, capables d'assurer une utilisation expérimentale légale, la traçabilité du lot, un stockage conforme et une élimination selon les règles applicables aux réactifs de recherche.
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