TB-500 : le fragment actif de la thymosine bêta-4
Le TB-500 est un heptapeptide de synthèse reprenant la région de liaison à l'actine de la thymosine bêta-4, protéine endogène étudiée pour son rôle dans la migration cellulaire et la réparation tissulaire.
Le TB-500 reprend le domaine actif de liaison à l'actine de la thymosine bêta-4, séquence associée à la migration cellulaire et à l'angiogenèse.
| Dosages disponibles | 2 mg · 5 mg · 10 mg |
|---|---|
| Prix | 2 mg — 45 € · 5 mg — 70 € · 10 mg — 140 € |
| Pureté HPLC | 99,2 % |
| Numéro de lot | SP-2409-TB5 |
| Forme | Lyophilisat, flacon scellé |
| Usage | Recherche in vitro uniquement |
Identité du composé
| Longueur du fragment | 7 aa |
|---|---|
| Protéine parente | 43 aa |
| Numéro de la Tβ4 | 77591-33-4 CAS |
| Pureté du lot | ≥ 99 % (HPLC) |
| Publication de référence | 2004 Nature |
Séquence LKKTETQ, résidus 17 à 23 de la thymosine bêta-4, fournie sous forme N-acétylée.
Thymosine bêta-4 entière, masse molaire ≈ 4 963 g/mol, présente dans la majorité des cellules humaines.
Identifie la protéine entière, non l'heptapeptide TB-500 — distinction que beaucoup de fournisseurs omettent.
Analyse par HPLC en phase inverse, identité confirmée par spectrométrie de masse, certificat publié en clair.
Travaux de Bock-Marquette et coll. sur la migration cellulaire et la kinase liée aux intégrines.
Repères
Nature du composé — Fragment, pas protéine
Le TB-500 n'est pas la thymosine bêta-4 : c'est un heptapeptide de séquence LKKTETQ correspondant aux résidus 17 à 23 de cette protéine de 43 acides aminés. Les deux dénominations sont couramment employées comme synonymes, à tort. Le fragment est plus court, plus simple à synthétiser et plus stable, mais ne reproduit pas nécessairement toutes les fonctions de la molécule entière.
Cible moléculaire — Actine-G
La fonction principale de la thymosine bêta-4 est la séquestration de l'actine monomérique. En régulant le réservoir d'actine libre disponible, elle influence directement la capacité d'une cellule à se déformer et à migrer. C'est une action sur le cytosquelette, non sur un récepteur membranaire — une différence de nature avec la plupart des peptides.
Protéine parente — 43 acides aminés
La thymosine bêta-4 est une protéine endogène présente dans la majorité des cellules humaines, isolée par Allan Goldstein à l'université George Washington dans les années 1960. Son numéro CAS, 77591-33-4, identifie la protéine entière et non l'heptapeptide — une confusion fréquente chez les distributeurs.
Complémentarité — Séquentielle au BPC-157
Le BPC-157 agit sur la formation de vaisseaux et la synthèse de collagène ; le TB-500 sur la migration des cellules réparatrices. Les deux mécanismes sont séquentiels et non redondants, ce qui fonde l'association la plus citée de la littérature sur la réparation tissulaire.
Données cliniques — Voie ophtalmique
La thymosine bêta-4 entière a fait l'objet d'essais cliniques par voie topique oculaire, dans la sécheresse oculaire et les atteintes cornéennes. Ces données portent sur la protéine complète en collyre, non sur le fragment lyophilisé : elles ne se transposent pas d'un composé à l'autre.
Mécanisme d'action décrit
Axe 1 — cytosquelette · Séquestration de l'actine monomérique
L'actine existe sous deux formes : monomérique libre, dite actine-G, et polymérisée en filaments, dite actine-F. Une cellule qui migre polymérise de l'actine à son front d'avancée et la dépolymérise à l'arrière. La thymosine bêta-4 séquestre l'actine-G et constitue ainsi un réservoir mobilisable, ce qui régule la vitesse et la direction de cette dynamique. Le TB-500 reprend précisément le domaine de la protéine responsable de cette liaison.
Axe 2 — migration cellulaire · Recrutement des cellules réparatrices
Les travaux publiés dans Nature en 2004 décrivent une migration accrue des cellules myocardiques et endothéliales sous l'effet de la thymosine bêta-4, avec formation d'un complexe fonctionnel associant PINCH et la kinase liée aux intégrines. Une publication de 2007 dans la même revue décrit la mobilisation de progéniteurs épicardiques adultes et la néovascularisation qui en résulte, soit un mécanisme de recrutement distinct de l'effet direct sur les cellules différenciées.
Axe 3 — angiogenèse · Le site de liaison à l'actine comme domaine actif
Une étude publiée dans The FASEB Journal en 2003 localise l'activité angiogénique de la thymosine bêta-4 sur son site de liaison à l'actine — c'est-à-dire sur la séquence même que reprend le TB-500. C'est la référence qui justifie l'emploi du fragment plutôt que de la protéine entière en recherche : le domaine court porte l'essentiel de l'activité étudiée, pour un coût de synthèse et une stabilité sans commune mesure.
Lecture mécanistique de la littérature — le modèle retenu relie la séquestration de l'actine monomérique à une régulation de la dynamique du cytosquelette, laquelle conditionne la capacité des cellules endothéliales et des fibroblastes à migrer vers un site lésé, puis à la néovascularisation et au recrutement de progéniteurs décrits dans les modèles cardiaques. Les travaux de 2003 établissent que le domaine de liaison à l'actine porte l'activité angiogénique, ce qui fonde l'usage du fragment. Une réserve importante subsiste : l'essentiel de la littérature porte sur la protéine entière de 43 acides aminés, et la transposition de ces résultats à l'heptapeptide n'est pas systématiquement démontrée. Ces éléments soutiennent un programme de recherche sur la migration cellulaire ; ils ne constituent ni une recommandation clinique, ni une allégation relative au lyophilisat vendu pour la recherche.
Questions fréquentes sur TB-500
Repères de recherche sur le TB-500 : distinction avec la thymosine bêta-4, dynamique de l'actine, migration cellulaire, littérature publiée, association avec le BPC-157, reconstitution et cadre réglementaire.
Qu'est-ce que le TB-500 ?
Un heptapeptide de synthèse de séquence LKKTETQ, correspondant aux résidus 17 à 23 de la thymosine bêta-4. Il reprend le domaine de liaison à l'actine de cette protéine, identifié comme portant l'essentiel de l'activité étudiée. Il est fourni sous forme N-acétylée. La forme distribuée ici est un lyophilisat de grade laboratoire destiné à la recherche in vitro.
TB-500 et thymosine bêta-4 sont-ils la même chose ?
Non, et c'est la confusion la plus répandue à leur sujet. La thymosine bêta-4 est une protéine endogène de 43 acides aminés ; le TB-500 est un fragment synthétique de 7 acides aminés. Le fragment est plus stable et plus simple à produire, mais ne reproduit pas nécessairement l'ensemble des fonctions de la protéine entière. Les deux termes sont pourtant employés comme synonymes par la plupart des distributeurs.
Le numéro CAS 77591-33-4 s'applique-t-il au TB-500 ?
Non. Ce numéro identifie la thymosine bêta-4 entière, protéine de 43 acides aminés. Le publier comme étant celui du TB-500, ce que font plusieurs fournisseurs, revient à confondre un fragment de sept résidus avec la protéine dont il est issu. Notre fiche distingue explicitement les deux identités.
Qu'est-ce que l'actine et pourquoi est-elle centrale ?
L'actine est la protéine du cytosquelette qui permet à une cellule de changer de forme et de se déplacer. Elle existe sous forme monomérique libre, dite actine-G, et polymérisée en filaments, dite actine-F. Une cellule qui migre polymérise de l'actine à son front d'avancée et la dépolymérise à l'arrière ; réguler cet équilibre revient à réguler sa capacité de déplacement.
Que signifie « séquestrer l'actine monomérique » ?
La thymosine bêta-4 se lie à l'actine-G libre et la maintient à l'écart de la polymérisation, constituant ainsi un réservoir mobilisable. Ce réservoir permet à la cellule de disposer rapidement d'actine là où elle en a besoin, sans avoir à en synthétiser. C'est une régulation dynamique, non un simple blocage.
Que montrent les travaux publiés dans Nature ?
Une étude de 2004 décrit une migration accrue des cellules myocardiques et endothéliales sous l'effet de la thymosine bêta-4, avec formation d'un complexe fonctionnel associant PINCH et la kinase liée aux intégrines. Une publication de 2007 dans la même revue décrit la mobilisation de progéniteurs épicardiques adultes et la néovascularisation qui en résulte. Ces travaux portent sur la protéine entière.
Pourquoi utiliser le fragment plutôt que la protéine ?
Une étude publiée dans The FASEB Journal en 2003 localise l'activité angiogénique de la thymosine bêta-4 sur son site de liaison à l'actine, c'est-à-dire sur la séquence reprise par le TB-500. Le domaine court porte donc l'essentiel de l'activité étudiée, pour un coût de synthèse et une stabilité sans commune mesure avec ceux de la protéine complète.
Pourquoi associer le TB-500 au BPC-157 ?
Parce que leurs mécanismes sont séquentiels. Le BPC-157 agit sur la formation de nouveaux vaisseaux et la synthèse de collagène : il construit l'infrastructure d'approvisionnement. Le TB-500 agit sur la dynamique de l'actine, ce qui facilite la migration des cellules réparatrices vers le site lésé. L'un ouvre la route, l'autre amène les cellules — c'est la complémentarité la plus citée du domaine.
Qu'est-ce que la kinase liée aux intégrines ?
L'ILK est une protéine des points d'adhésion focale, ces complexes par lesquels une cellule s'ancre à la matrice extracellulaire. Elle transmet vers l'intérieur de la cellule les informations mécaniques issues de son environnement. Les travaux de 2004 décrivent la formation d'un complexe entre la thymosine bêta-4, PINCH et l'ILK, ce qui relie la régulation du cytosquelette à la signalisation d'adhésion.
Le TB-500 a-t-il fait l'objet d'essais cliniques ?
Le fragment lui-même, non. La thymosine bêta-4 entière a été évaluée par voie topique oculaire, en collyre, dans la sécheresse oculaire et les atteintes cornéennes. Ces essais portent sur une molécule différente sous une forme d'administration différente : leurs résultats ne se transposent pas à l'heptapeptide lyophilisé.
Quelle est la différence avec la thymosine alpha-1 ?
Elles ne partagent que le nom et l'origine d'isolement. La thymosine alpha-1 est un peptide de 28 acides aminés à action immunomodulatrice, agissant sur la maturation des lymphocytes T. La thymosine bêta-4 est une protéine de 43 acides aminés qui régule le cytosquelette. Ni la structure, ni la fonction, ni la voie ne sont communes.
Comment reconstituer le TB-500 lyophilisé ?
Laisser le flacon revenir à température ambiante, injecter l'eau bactériostatique lentement contre la paroi interne, jamais directement sur le lyophilisat. Homogénéiser par rotation douce jusqu'à dissolution complète, sans jamais agiter. La solution obtenue doit être limpide et incolore ; toute turbidité ou particule en suspension indique un problème et le flacon ne doit pas être utilisé.
Quel volume d'eau bactériostatique utiliser ?
Le choix détermine la concentration finale. Un flacon de 5 mg reconstitué avec 2 mL donne 2,5 mg/mL ; avec 1 mL, il donne 5 mg/mL. Les volumes usuels en laboratoire vont de 1 à 3 mL. Un flacon de 3 cL d'eau bactériostatique est fourni avec chaque flacon commandé, et notre calculateur effectue le calcul dans les deux sens.
Comment conserver le TB-500 ?
Lyophilisé et scellé, à −20 °C, à l'abri de la lumière et de l'humidité : la stabilité se compte en années. Reconstitué, entre 2 et 8 °C, avec une stabilité de l'ordre de deux à trois semaines. Les cycles de congélation-décongélation répétés dégradent chacun une fraction du peptide ; pour une étude longue, préparer des aliquots dès la première reconstitution.
Quelle pureté présente le TB-500 Standard Peptide ?
Chaque lot est analysé par HPLC en phase inverse avec une pureté minimale de 98 %, la plupart des lots dépassant 99 %, et son identité est confirmée par spectrométrie de masse. Le certificat du lot en stock est publié en clair sur cette page, sans inscription ni vérification d'adresse, et documente également la teneur en endotoxines.
Quelles sont les limites des données disponibles ?
L'essentiel de la littérature porte sur la thymosine bêta-4 entière, non sur l'heptapeptide. La transposition des résultats de l'une à l'autre est plausible pour l'activité liée à l'actine, mais elle n'est pas systématiquement démontrée pour les autres effets décrits. Par ailleurs, les données proviennent majoritairement de modèles animaux, sans essai humain contrôlé sur le fragment.
À consulter
- Régénération & réparation tissulaire — les autres composés de la famille.
- Calculateur de reconstitution — volume de solvant et masse prélevée.
- Peptides : le guide complet — synthèse, pureté HPLC et conservation.
Avis réglementaire
Non destiné à la consommation humaine ou animale. Le TB-500 distribué par Standard Peptide est vendu exclusivement comme réactif de laboratoire pour la recherche in vitro. Il n'est pas destiné à diagnostiquer, traiter, guérir ou prévenir une maladie, ni à être administré à un organisme vivant. Aucune donnée expérimentale citée sur cette page ne décrit ce produit de recherche. Les informations relatives à une dose, une voie ou une durée correspondent uniquement aux protocoles publiés dans la littérature et ne constituent jamais une posologie, une instruction de reconstitution ou une recommandation d'administration.
Le TB-500 ne dispose d'aucune autorisation de mise sur le marché. La thymosine bêta-4 entière a fait l'objet d'essais cliniques par voie ophtalmique, sans autorisation à ce jour : il s'agit d'un composé distinct sous une forme distincte. La pureté ≥ 99 % (HPLC), le conditionnement en flacon scellé et la disponibilité d'un certificat d'analyse sont des caractéristiques analytiques de laboratoire ; elles ne confèrent aucun statut pharmaceutique.
Le TB-500 figure sur la liste des substances interdites de l'Agence mondiale antidopage, dans la catégorie des facteurs de croissance et modulateurs apparentés, et il est détectable par les méthodes analytiques en vigueur. L'acquisition de ce flacon est réservée aux structures et professionnels qualifiés, capables d'assurer une utilisation expérimentale légale, la traçabilité du lot, un stockage conforme et une élimination selon les règles applicables aux réactifs de recherche.
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